Глютелины.
До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.
Среди глобулярных белков можно выделить:
- альбумины - растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
- полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
- гистоны - низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
- протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки - составная часть нуклеопротеинов;
- проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
- глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты , как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.
Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины , эластины).
Wikimedia Foundation . 2010 .
Смотреть что такое "Простые белки" в других словарях:
простые белки - (апопротеины) – белки, при полном гидролизе которых образуются только аминокислоты … Краткий словарь биохимических терминов
простые белки - протеины … Cловарь химических синонимов I
- (Sciurus), род беличьих. Дл. тела 20 31 см. Хорошо лазают и передвигаются по деревьям. Длинный (20 30 см) пышный хвост служит рулём при прыжках. Ок. 40 видов, в Сев. полушарии и на С. Юж. Америки, в горных и равнинных лесах, включая островные… …
У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия
БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ - БЕЛКИ, или протеины, высокомолекулярные коллоидальные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Б. по своему количественному содержанию в организме животных занимают среди твердых составных частей его одно из первых мест, а по… … Большая медицинская энциклопедия
Простые эфиры органические вещества, имеющие формулу R O R1, где R и R1 углеводородные радикалы. Следует однако учитывать, что такая группа может входить в состав других функциональных групп соединений, не являющихся простыми эфирами… … Википедия
Протеины, высокомолекулярные органич. соединения, построенные из остатков аминокислот. Играют первостепенную роль в жизнедеятельности, выполняя многочисл. функции в их строении, развитии и обмене веществ. Мол. м. Б. от БЕЛКИ’ 5000 до мн.… … Биологический энциклопедический словарь
Высокомолекулярные коллоид, азотистые орг. соединения, играющие наряду с углеводами и липидами важнейшую роль в живых организмах (особенно животных и низших растительных). Химически Б. представляют собой поликонденсаты различных аминокислот,… … Геологическая энциклопедия
белки - белки, протеины, высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Играют важнейшую роль в жизнедеятельности всех организмов, входя в состав их клеток и тканей и выполняя каталитические (ферменты), регуляторные… … Сельское хозяйство. Большой энциклопедический словарь
Книги
- Ключи жизненного успеха. Тетрадь планирования , Светлана Ланда. От автораСветлана Ланда:`Ко мне часто обращаются успешные и состоявшиеся руководители с запросами: `Хочу вернуть вдохновение в свою жизнь и обрести новые смыслы`, `Хочу достигать результатов…
Одно из определений жизни звучит следующим образом: «Жизнь есть способ существования белковых тел». На нашей планете все без исключения организмы содержат такие органические вещества, как протеины. В данной статье будут описаны простые и сложные белки, определены различия в молекулярном строении, а также рассмотрены их функции в клетке.
Что такое белки
С точки зрения биохимии - это высокомолекулярные органические полимеры, мономерами которых являются 20 видов различных аминокислот. Они соединяются между собой ковалентными химическими связями, иначе называемые пептидными. Так как мономеры белка являются амфотерными соединениями, они содержат как аминогруппу, так и карбоксильную функциональную группы. Химическая связь СО-NH возникает между ними.
Если полипептид состоит из остатков аминокислотных звеньев, он образует простой белок. Молекулы полимера, дополнительно содержащие ионы металлов, витамины, нуклеотиды, углеводы - это сложные белки. Далее мы рассмотрим пространственное строение полипептидов.
Уровни организации белковых молекул
Они представлены четырьмя различными конфигурациями. Первая структура - линейная, она наиболее проста и имеет вид полипептидной цепи, во время её спирализации происходит образование дополнительных водородных связей. Они стабилизируют спираль, которая называется вторичной структурой. Третичный уровень организации имеют простые и сложные белки, большинство растительных и животных клеток. Последняя конфигурация - четвертичная, возникает при взаимодействии нескольких молекул нативной структуры, объединенных коферментами, именно такое строение имеют сложные белки, выполняющие в организме разнообразные функции.
Разнообразие простых белков
Эта группа полипептидов немногочисленна. Их молекулы состоят только из аминокислотных остатков. К протеинам относятся, например, гистоны и глобулины. Первые представлены в структуре ядра и объединены с молекулами ДНК. Вторая группа - глобулины - считаются главными компонентами плазмы крови. Такой белок, как гамма-глобулин, выполняет функции иммунной защиты и является антителом. Эти соединения могут образовывать комплексы, в состав которых входят сложные углеводы и белки. Такие фибриллярные простые белки, как коллаген и эластин, входят в состав соединительной ткани, хрящей, сухожилий, кожи. Их главные функции - строительная и опорная.
Белок альбумин выполняет запасающую функцию (например, белок куриных яиц). В эндосперме семян злаковых растений - ржи, риса, пшеницы - накапливаются молекулы белков. Они называются клеточными включениями. Эти вещества использует зародыш семени в начале своего развития. Кроме того, высокое содержание белка в зерновках пшеницы является очень важным показателем качества муки. Хлеб, испеченный из муки богатой клейковиной, имеет высокие вкусовые качества и более полезен. Клейковину содержат так называемые твердые сорта пшеницы. В плазме крови глубоководных рыб содержатся белки, препятствующие их гибели от холода. Они обладают свойствами антифриза, предотвращая гибель организма при низких температурах воды. С другой стороны, в составе клеточной стенки живущих в геотермальных источниках, содержатся белки, способные сохранять свою природную конфигурацию (третичную или четвертичную структуру) и не денатурировать в интервале температур от +50 до + 90 °С.
Протеиды
Это сложные белки, для которых характерно большое разнообразие в связи с различными функциями, выполняемыми ими. Как отмечалось ранее, эта группа полипептидов, кроме белковой части, содержит простетическую группу. Под влиянием различных факторов, таких как высокая температура, соли тяжелых металлов, концентрированные щелочи и кислоты, сложные белки могут изменять свою пространственную форму, упрощая её. Это явление называется денатурацией. Строение сложных белков нарушается, водородные связи рвутся, а молекулы теряют свои свойства и функции. Как правило, денатурация носит необратимый характер. Но у некоторых полипептидов, выполняющих каталитическую, двигательную и сигнальную функции, возможна ренатурация - восстановление природной структуры протеида.
Если действие дестабилизирующего фактора происходит продолжительное время, белковая молекула разрушается полностью. Это приводит к разрыву пептидных связей первичной структуры. Восстановить протеин и его функции уже невозможно. Такое явление называется деструкцией. Примером может служить варка куриных яиц: жидкий белок - альбумин, находящийся в третичной структуре, полностью разрушается.
Биосинтез белков
Еще раз напомним, что в состав полипептидов живых организмов входит среди которых есть незаменимые. Это лизин, метионин, фенилаланин и т. д. Они поступают в кровь из отделов тонкой кишки после расщепления в ней белковых продуктов. Чтобы синтезировать заменимые аминокислоты (аланин, пролин, серин), грибы и животные используют азотсодержащие соединения. Растения, являясь автотрофами, самостоятельно образуют все необходимые составные мономеры, представляющие сложные белки. Для этого в реакциях ассимиляции у них используются нитраты, аммиак или свободный азот. У микроорганизмов некоторые виды обеспечивают себя полным аминокислотным набором, а у других синтезируются только некоторые мономеры. Этапы биосинтеза белков протекают в клетках всех живых организмов. В ядре происходит транскрипция, а в цитоплазме клетки - трансляция.
Первый этап - синтез предшественника иРНК происходит при участии фермента РНК-полимеразы. Он разрывает водородные связи между цепями ДНК, и на одной из них по принципу комплиментарности собирает молекулу пре-иРНК. Она подвергается слайсингу, то есть созревает, и далее выходит из ядра в цитоплазму, образуя матричную рибонуклеиновую кислоту.
Для осуществления второго этапа необходимо наличие специальных органелл - рибосом, а также молекул информационных и транспортных рибонуклеиновых кислот. Еще одним важным условием является наличие молекул АТФ, так как реакции к которым принадлежит биосинтез белков, происходят с поглощением энергии.
Ферменты, их строение и функции
Это большая группа белков (около 2000), выполняющих роль веществ, влияющих на скорость протекания биохимических реакций в клетках. Они могут быть простыми (трепсин, пепсин) или сложными. Сложные белки состоят из кофермента и апофермента. Специфичность самого белка относительно соединений, на которые он воздействует, определяет кофермент, а активность протеидов наблюдается только в том случае, когда белковый компонент связан с апоферментом. Каталитическая активность фермента зависит не от всей молекулы, а только от активного центра. Его строение соответствует химической структуре катализируемого вещества по принципу «ключ-замок», поэтому действие ферментов строго специфично. Функции сложных белков заключаются как в участии в метаболических процессах, так и в использовании их в качестве акцепторов.
Классы сложных белков
Они были разработаны биохимиками, исходя из 3 критериев: физико-химических свойств, функциональных особенностей и специфики структурных признаков протеидов. К первой группе относятся полипептиды, различающиеся электрохимическими свойствами. Они делятся на основные, нейтральные и кислые. По отношению к воде белки могут быть гидрофильными, амфифильными и гидрофобными. Ко второй группе относятся ферменты, которые были рассмотрены нами ранее. Третья группа включает полипептиды, различающиеся химическим составом хромопротеиды, нуклеопротеиды, металлопротеиды).
Рассмотрим свойства более подробно. Так, например, кислый белок, содержит 120 аминокислот и является универсальным. Он находится в белоксинтезирующих органеллах, как прокариотических, так и эукариотических клеток. Еще один представитель этой группы - состоит из двух цепей, связанных ионом кальция. Он входит в состав нейронов и нейроглии - опорной ткани нервной системы. Общее свойство всех кислых белков - это высокое содержание двухосновных карбоновых кислот: глутаминовой и аспарагиновой. К щелочным белкам относятся гистоны - протеины, входящие в состав нуклеиновых кислот ДНК и РНК. Особенностью их химического состава является большое количество лизина и аргинина. Гистоны вместе с хроматином ядра образуют хромосомы - важнейшие структуры наследственности клеток. Эти белки участвуют в процессах транскрипции и трансляции. Амфифильные протеины широко представлены в клеточных мембранах, образуя липопротеиновый бислой. Таким образом, изучив выше рассмотренные группы сложных белков, мы убедились в том, что их физико-химические свойства обусловлены строением белкового компонента и простетических групп.
Некоторые сложные белки клеточных мембран способны узнавать различные химические соединения, например антигены, и реагировать на них. Это сигнальная функция протеидов, она очень важна для процессов избирательного поглощения веществ, поступающих из внешней среды, и для её защиты.
Гликопротеины и протеогликаны
Они являются сложными белками, отличающимися между собой биохимическим составом простетических групп. Если химические связи между белковым компонентом и углеводной частью - ковалентно-гликозидные, такие вещества называются гликопротеинами. Апофермент у них представлен молекулами моно- и олигосахаридов, примерами таких белков служат протромбин, фибриноген (белки, участвующие в свертывании крови). Кортико- и гонадотропные гормоны, интерфероны, мембранные ферменты также являются гликопротеинами. В молекулах протеогликанов белковая часть составляет всего 5%, остальное приходится на простетическую группу (гетерополитсахарид). Обе части соединены гликозидной связью группы ОН-треонина и аргинина и группы NH₂-глутамина и лизина. Молекулы протеогликанов играют очень важную роль в водно-солевом обмене клетки. Ниже представлена таблица сложных белков, изученных нами.
Металлопротеиды
Эти вещества содержат в составе своих молекул ионы одного или нескольких металлов. Рассмотрим примеры сложных белков, относящихся к вышеназванной группе. Это прежде всего ферменты, такие как цитохромоксидаза. Она располагается на кристах митохондрий и активизирует Феррин и трансферрин - протеиды, содержащие ионы железа. Первый депонирует их в клетках, а второй является транспортным белком крови. Еще один металлопротеид - альфаамелаза, она содержит ионы кальция, входит в состав слюны и сока поджелудочной железы, участвуя в расщеплении крахмала. Гемоглобин является как металлопротеидом, так и хромопротеидом. Он выполняет функции транспортного белка, перенося кислород. В результате образуется соединение оксигемоглобин. При вдыхании монооксида карбона, иначе называемого угарным газом, его молекулы образуют с гемоглобином эритроцитов очень стойкое соединение. Оно быстро разносится по органам и тканям, вызывая отравление клеток. В итоге при длительном вдыхании угарного газа наступает смерть от удушья. Гемоглобин частично переносит и углекислый газ, образовавшийся в процессах катаболизма. С током крови диоксид карбона поступает в легкие и почки, а из них - во внешнюю среду. У некоторых ракообразных и моллюсков транспортным белком, переносящим кислород, служит гемоцианин. Вместо железа он содержит ионы меди, поэтому кровь животных имеет не красный, а голубой цвет.
Функции хлорофилла
Как мы уже упоминали ранее, сложные белки могут образовывать комплексы с пигментами - окрашенными органическими веществами. Их цвет зависит от хромоформных групп, которые избирательно поглощают определённые спектры солнечного света. В клетках растений есть зеленые пластиды - хлоропласты, содержащие пигмент хлорофилл. В его состав входят атомы магния и фитол. Они связаны с белковыми молекулами, а сами хлоропласты содержат тилакоиды (пластинки), или мембраны, связанные в стопки - граны. В них находятся фотосинтезирующие пигменты - хлорофиллы - и дополнительные каротиноиды. Здесь же находятся все ферменты, используемые в фотосинтетических реакциях. Таким образом, хромопротеиды, к которым относится и хлорофилл, выполняют важнейшие функции в обмене веществ, а именно в реакциях ассимиляции и диссимиляции.
Вирусные белки
Их содержат представители неклеточных форм жизни, входящие в Царство Вира. Вирусы не имеют собственного белоксинтезирующего аппарата. Нуклеиновые кислоты, ДНК или РНК, могут вызывать синтез собственных частиц самой клеткой, инфицированной вирусом. Простые вирусы состоят только из белковых молекул, компактно собранных в структуры спиральной или многогранной формы, как, например, вирус табачной мозаики. Сложные вирусы имеют дополнительную мембрану, составляющую часть плазматической оболочки клетки-хозяина. В неё могут входить гликопротеиды (вирус гепатита В, вирус оспы). Основная функция гликопротеидов — это узнавание специфических рецепторов на мембране клетки хозяина. В состав дополнительных вирусных оболочек входят и белки-ферменты, обеспечивающие редупликацию ДНК или транскрипцию РНК. Исходя из вышесказанного, можно сделать следующий вывод: белки оболочек вирусных частиц имеют специфическое строение, зависящее от мембранных белков клетки-хозяина.
В данной статье нами была дана характеристика сложных белков, изучены их строение и функции в клетках различных живых организмов.
Белки в зависимости от химического строения делят на простые и сложные. Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты. При гидролизе сложных белков наряду с аминокислотами образуется вещество небелковой природы – простетическая группа. Классификация простых белков основана на их растворимости.
Альбумины – водорастворимые белки с высокой гидрофильностью, выпадают в осадок при 100%-ом насыщении сульфатом аммония. Это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой около 40-70 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются, белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых и бобовых культур. Альбумины содержат все незаменимые аминокислоты.
Глобулины – растворяются в солевых растворах, чаще всего для извлечения глобулинов используют 2 –10%-ый раствор хлорида натрия. Они осаждаются 50%-ым раствором сульфата аммония. Это группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой 100-150 и более кДа, слабокислые или нейтральные . Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, Белки семян бобовых и масличных культур в основном представлены глобулинами; легумин – гороха и чечевицы, фазеолин – фасоли; глицин – соевых бобов. Они составляют почти половину белков крови человека, определяют иммунные свойства организма (иммуноглобулины), свертываемость крови (протромбин, фибриноген), участвуют в переносе железа к тканям и других процессах.
Многие альбумины и глобулины обладают ферментативным действием.
Проламины . Эта группа белков характерна исключительно для семян злаков. Характерной особенностью проламинов является растворимость в 60–80% водном растворе этанола, в то время как все остальные простые белки в этих условиях обычно выпадают в осадок. Эти белки содержат значительные количества пролина и глютаминовой кислот . Лизина они не содержат или содержат его в следовых количествах. Хорошо изучены проламины пшеницы – глиадины, ячменя – гордеин, кукурузы – зеин. Проламины – это комплексы белков различающиеся по составу и молекулярной массе.
Глутелины находятся, как правило, с проламинами. Эти белки тоже содержат значительные количества глютаминовой кислот , а значит относятся к кислым белкам. Растворяются они в щелочах (чаще 0,2%-ым NaOH). Глутелины не однородные белки, а смеси разных белков со сходными свойствами. Наиболее исследованы глутелин пшеницы, орезенин риса.
Глутенин и глиадин пшеницы образуют комплекс, который называют клейковиной. Клейковина муки влияет на структурно-механические свойства теста, а следовательно на качество хлеба.
Протамины – самые низкомолекулярные белки. Встречаются эти белки в молоках рыб. На 2/3 эти белки состоят из аргинина, поэтому имеют основной характер. Протамины не содержат серы.
Гистоны также являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых, однако, не превышает 20–30%.Гистоны – содержаться в хромосомах клеточных ядер, они участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК. Из растворов их осаждают аммиаком.
Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в "чистом" виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые и при выделении in vitro они оказываются свободным от других молекул - простым белком.
Альбумины
В природе альбумины входят в состав не только плазмы крови (сывороточные альбумины), но и яичного белка (овальбумин), молока (лактальбумин), являются запасными белками семян высших растений.
Глобулины
Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные . Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в "осадочных" пробах (тимоловая , Вельтмана). Несмотря на то, что их обычно относят к простым, многие глобулины содержат углеводные или иные небелковые компоненты.
При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α 1 -глобулины , α 2 -глобулины , β-глобулины и γ-глобулины .
Картина электрофореграммы (вверху) белков сыворотки крови
и полученной на ее основе протеинограммы (внизу)
Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны:
Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови и межклеточного матрикса от преждевременного разрушения, например, α 1 -антитрипсин , α 1 -антихимотрипсин , α 2 -макроглобулин .
Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема).
γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.
Гистоны
Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибо-нуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины . Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).
Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.
Можно выделить две функции гистонов:
1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.
2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.
Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Гистон H1 связан с молекулой ДНК, не позволяя ей "соскользнуть" с гистонового октамера. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.
Благодаря гистонам и формированию более сложных структур размеры ДНК, в конечном итоге, уменьшаются в тысячи раз: на самом деле длина ДНК достигает 6-9 см (10 –1) , а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10 –6).
Протамины
Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, имеются в ядрах сперматозоидов многих организмов, в сперме рыб (молóках) они составляют основную массу белка. Протамины являются заменителями гистонов и служат для организации хроматина в спермиях. По сравнению с гистонами протамины отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Также, в отличие от гистонов, протамины обладают только структурной функцией, регулирующей функции у них нет, хроматин в сперматозоидах неактивен.
Коллаген
Коллаген – фибриллярный белок с уникальной структурой, составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.
Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и носит название α-цепь. Насчитывается около 30 вариантов α-цепи коллагена, но все они обладают одним общим признаком – в большей или меньшей степени включают повторяющийся триплет [Гли-Х-Y ], где X и Y – любые, кроме глицина, аминокислоты. В положении X чаще находится пролин или, гораздо реже, 3-оксипролин , в положении Y встречается пролин и 4-оксипролин . Также в положении Y часто находится аланин , лизин и 5-оксилизин . На другие аминокислоты приходится около трети от всего количества аминокислот.
Жесткая циклическая структура пролина и оксипролина не позволяет образовать правозакрученную α-спираль , но образует т.н. "пролиновый излом". Благодаря такому излому формируется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.
При синтезе коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина , включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участии аскорбиновой кислоты . Также коллаген обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (глюкоза-галактоза) молекулы, связанные с ОН-группами некоторых остатков оксилизина.
Этапы синтеза молекулы коллагена
Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.
Фибриллы коллагена очень прочны, они прочнее стальной проволоки равного сечения. В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.
Гидроксилирование пролина осуществляет железо -содержащий фермент пролилгидроксилаза для которого необходим витамин С (аскорбиновая кислота). Аскорбиновая кислота предохраняет от инактивации пролилгидроксилазу, поддерживая восстановленное состояние атома железа в ферменте. Коллаген, синтезированный в отсутствии аскорбиновой кислоты, оказывается недостаточно гидроксилированным и не может образовывать нормальные по структуре волокна, что приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, и проявляется как цинга .
Гидроксилирование лизина осуществляет фермент лизилгидроксилаза. Она чувствительна к влиянию гомогентизиновой кислоты (метаболит тирозина), при накоплении которой (заболевания алкаптонурия ) нарушается синтез коллагена, и развиваются артрозы.
Время полужизни коллагена исчисляется неделями и месяцами. Ключевую роль в его обмене играет коллагеназа , расщепляющая тропоколлаген на 1/4 расстояния с С-конца между глицином и лейцином.
По мере старения организма в тропоколлагене образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Это ведет к повышенной ломкости кости и снижению прозрачности роговицы глаза в старческом возрасте.
В результате распада коллагена образуется гидроксипролин . При поражении соединительной ткани (болезнь Пейджета, гиперпаратиреоидизм) экскреция гидроксипролина возрастает и имеет диагностическое значение .
Эластин
|
|
По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обусловливает наличие спиральных эластичных участков.
Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина , который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.
α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в пептидные связи одной или нескольких белковых цепей.
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Однако до настоящего времени нет единой и стройной классификации, учитывающей различные особенности белков. В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки. Так белки можно классифицировать:
· по форме белковых молекул (глобулярные – округлые или фибриллярные – нитевидные)
· по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные)
· по выполняемым функциям (транспортные, структурные, защитные, регуляторные и др.)
· по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.)
· по структурным признакам и химическому составу белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу). Однако и эта классификация не является идеальной, поскольку в чистом виде простые белки встречаются в организме редко.
К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды.
Гистоны - тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11-24 тыс.Да). По электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами (поликатионные белки), ИЭТ у гистонов колеблется от 9 до 12. Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток. Гистоны связаны с ДНК в составе дезоксирибонуклеопротеинов. Связь гистон-ДНК электростатическая, так как гистоны имеют большой положительный заряд, а цепь ДНК-отрицательный. В составе гистонов преобладают диаминомонокарбоновые аминокислоты аргинин, лизин.
Выделяют 5 типов гистонов. Деление основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина во фракциях, четыре гистона Н2А, Н2В, Н3 и Н4 образуют октамерный белковый комплекс, который называют «нуклеосомный кор». Молекула ДНК «накручивается» на поверхность гистонового октамера, совершая 1,75 оборота (около 146 пар нуклеотидов). Такой комплекс гистоновых белков с ДНК служит основной структурной единицей хроматина, ее называют «нуклеосома» .
Основная функция гистонов - структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.
Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М - 4-12 тыс. Да), обладают резко выраженными основными свойствам из-за большого содержания в них аргинина (80%).
Как и гистоны, протамины - поликатионные белки. Они связываются с ДНК в хроматине спермиев и находятся в молоках рыб.
Сальмин - протамин из молоки лосося.
Скумбрин - из молоки скумбрии.
Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т.е. выполняют как и гистоны, структурную функцию, однако не выполняют регуляторную.
