Gluteline.
Până în anii 80 ai secolului XX, în literatura științifică în limba rusă, proteinele simple erau adesea desemnate prin termenul „proteine”. Proteinele simple după solubilitate și structură spațială sunt împărțite în globulare și fibrilare. Proteinele globulare se caracterizează printr-o formă sferică a moleculei (elipsoid de rotație), solubilă în apă și în soluții saline diluate. Solubilitatea bună se explică prin localizarea reziduurilor de aminoacizi încărcate pe suprafața globului, înconjurate de o înveliș de hidratare, care asigură un contact bun cu solventul. Acest grup include toate enzimele și majoritatea altor proteine active biologic, cu excepția celor structurale.
Printre proteinele globulare se numără:
- albumină - solubilă în apă într-un interval larg de pH (de la 4 la 8,5), precipitată de soluție de sulfat de amoniu 70-100%;
- globulinele polifuncționale cu greutate moleculară mai mare, mai greu de dizolvat în apă, solubile în soluții saline, conțin adesea un fragment de carbohidrat;
- histonele sunt proteine cu greutate moleculară mică cu un conținut ridicat de reziduuri de arginină și lizină în moleculă, ceea ce determină proprietățile lor de bază;
- protaminele se disting printr-un conținut și mai mare de arginină (până la 85%), ca și histonele, formează asociații stabili cu acizii nucleici, acționează ca proteine regulatoare și represoare - o parte integrantă a nucleoproteinelor;
- prolaminele se caracterizează printr-un conținut ridicat de acid glutamic (30-45%) și prolină (până la 15%), insolubile în apă, solubile în etanol 50-90%;
- glutelinele conțin aproximativ 45% acid glutamic, ca și prolaminele, ele se găsesc mai des în proteinele din cereale.
Proteinele fibrilare se caracterizează printr-o structură fibroasă și sunt practic insolubile în apă și soluții saline. Lanțurile polipeptidice din molecule sunt paralele între ele. Participa la formarea elementelor structurale ale tesutului conjunctiv (colagen, keratine, elastine).
Fundația Wikimedia. 2010.
Vedeți ce sunt „proteinele simple” în alte dicționare:
proteine simple- (apoproteine) - proteine, cu hidroliză completă din care se formează doar aminoacizi... Vocabular concis termeni biochimici
proteine simple- proteine... Dicționar de sinonime chimice I
- (Sciurus), gen de veverițe. L. corp 20 31 cm.Se catara bine si se misca printre copaci. Coada lungă (20-30 cm) stufoasă servește drept cârmă la sărituri. O.K. 40 de specii, în nord. emisferă și în nord. America, în pădurile muntoase și de câmpie, inclusiv insulă ......
Acest termen are alte semnificații, vezi Proteine (dezambiguizare). Proteinele (proteine, polipeptide) sunt substanțe organice cu greutate moleculară mare constând din alfa aminoacizi legați într-un lanț printr-o legătură peptidică. În organismele vii ...... Wikipedia
PROTEINE, compuși organici cu greutate moleculară mare, biopolimeri formați din 20 de tipuri de reziduuri de L a aminoacizi conectate într-o secvență specifică în lanțuri lungi. Greutatea moleculară a proteinelor variază de la 5 mii la 1 milion. Nume ... ... Dicţionar enciclopedic
PROTEINE- PROTEINE, sau proteine, substanțe organice coloidale cu greutate moleculară mare construite din reziduuri de aminoacizi. B. în ceea ce privește conținutul său cantitativ în corpul animalelor ocupă unul dintre primele locuri între părțile constitutive solide, iar în ... ... Enciclopedie medicală grozavă
Eteri sunt substanțe organice având formula R O R1, unde R și R1 sunt radicali hidrocarburi. Cu toate acestea, trebuie avut în vedere faptul că un astfel de grup poate face parte din alte grupuri funcționale de compuși care nu sunt eteri ... ... Wikipedia
Proteine organice cu greutate moleculară mare compuși formați din reziduuri de aminoacizi. Joacă un rol primordial în viață, realizând numeroase. funcţionează în structura, dezvoltarea şi metabolismul lor. Ca. m. B. de la PROTEIN '5000 la multe ...... Dicționar enciclopedic biologic
Coloid cu greutate moleculară mare, azotat org. compuși care joacă, alături de carbohidrați și lipide, un rol important în organismele vii (în special animale și plante inferioare). Din punct de vedere chimic B. sunt policondensați ai diferiților aminoacizi, ...... Enciclopedie geologică
proteine- proteine, proteine, substante organice cu greutate moleculara mare, construite din reziduuri de aminoacizi. Ele joacă un rol important în viața tuturor organismelor, fiind parte a celulelor și țesuturilor lor și efectuând catalitice (enzime), reglatoare ... ... Agricultură... Dicționar enciclopedic mare
Cărți
- Cheile succesului în viață. Caiet de planificare, Svetlana Landa. De la autoarea Svetlana Landa: `Sunt adesea abordat de lideri de succes și de succes cu cereri:` Vreau să revin inspirație vieții mele și să găsesc noi sensuri`, `Vreau să obțin rezultate...
Una dintre definițiile vieții este următoarea: „Viața este un mod de existență a corpurilor proteice”. Pe planeta noastră, toate organismele, fără excepție, conțin substanțe organice precum proteinele. Acest articol va descrie proteinele simple și complexe, va determina diferențele în structura moleculară și, de asemenea, va lua în considerare funcțiile lor în celulă.
Ce sunt proteinele
Din punctul de vedere al biochimiei, aceștia sunt polimeri organici cu greutate moleculară mare, ai căror monomeri sunt 20 de tipuri de diferiți aminoacizi. Ele sunt legate între ele prin legături chimice covalente, denumite altfel legături peptidice. Deoarece monomerii proteici sunt compuși amfoteri, ei conțin atât o grupare amino, cât și o grupare funcțională carboxil. Legătura chimică CO-NH ia naștere între ele.
Dacă polipeptida constă din resturi de aminoacizi, formează o proteină simplă. Moleculele polimerice care conțin suplimentar ioni metalici, vitamine, nucleotide, carbohidrați sunt proteine complexe. În continuare, vom lua în considerare structura spațială a polipeptidelor.
Niveluri organizaționale ale moleculelor de proteine
Ele vin în patru configurații diferite. Prima structură este liniară, este cea mai simplă și arată ca un lanț polipeptidic; în timpul spiralizării sale, se formează legături suplimentare de hidrogen. Ele stabilizează spirala, care se numește structură secundară. Nivelul terțiar de organizare are proteine simple și complexe, majoritatea celulelor vegetale și animale. Ultima configurație este una cuaternară, rezultă din interacțiunea mai multor molecule din structura nativă, unite de coenzime; aceasta este structura proteinelor complexe care îndeplinesc diverse funcții în organism.
Varietate de proteine simple
Acest grup de polipeptide nu este numeros. Moleculele lor constau numai din reziduuri de aminoacizi. Proteinele includ, de exemplu, histone și globuline. Primele sunt prezentate în structura nucleului și sunt combinate cu molecule de ADN. Al doilea grup - globulinele - sunt considerate principalele componente ale plasmei sanguine. O proteină precum gama globulina acționează ca o apărare imună și este un anticorp. Acești compuși pot forma complecși care includ carbohidrați complecși si proteine. Proteinele simple fibrilare, cum ar fi colagenul și elastina, se găsesc în țesutul conjunctiv, cartilaj, tendoane și piele. Principalele lor funcții sunt construcția și sprijinirea.
Proteina albumină are o funcție de stocare (de exemplu, proteina ouălor de găină). În endospermul semințelor plantelor de cereale - secară, orez, grâu - se acumulează molecule de proteine. Se numesc incluziuni celulare. Aceste substanțe sunt folosite de embrionul de semințe la începutul dezvoltării sale. În plus, conținutul ridicat de proteine al boabelor de grâu este un indicator foarte important al calității făinii. Pâinea coaptă cu făină bogată în gluten are mare calități gustative si mai util. Așa-numitul grâu dur conține gluten. Plasma sanguină a peștilor de adâncime conține proteine care îi împiedică să moară din cauza frigului. Au proprietăți de antigel, prevenind moartea organismului când temperaturi scăzute apă. Pe de altă parte, peretele celular al celor care trăiesc în izvoarele geotermale conține proteine care sunt capabile să își mențină configurația naturală (structură terțiară sau cuaternară) și să nu se denaturaze în intervalul de temperatură de la +50 la + 90 ° C.
Proteide
Acestea sunt proteine complexe, care se caracterizează printr-o mare varietate în legătură cu diferitele funcții pe care le îndeplinesc. După cum sa menționat mai devreme, acest grup de polipeptide, în plus față de porțiunea de proteină, conține un grup protetic. Sub influența diverșilor factori precum căldură, sărurile de metale grele, alcaline concentrate și acizi, proteine complexe își pot schimba formă spațială simplificându-l. Acest fenomen se numește denaturare. Structura proteinelor complexe este perturbată, legăturile de hidrogen sunt rupte, iar moleculele își pierd proprietățile și funcțiile. De regulă, denaturarea este ireversibilă. Dar în unele polipeptide care îndeplinesc funcții catalitice, motorii și de semnalizare, este posibilă renaturarea - refacerea structurii naturale a proteinei.
Dacă efectul factorului de destabilizare are loc pentru o perioadă lungă de timp, molecula proteică este complet distrusă. Aceasta duce la ruperea legăturilor peptidice ale structurii primare. Nu mai este posibilă restabilirea proteinelor și a funcțiilor acesteia. Acest fenomen se numește distrugere. Un exemplu este gătirea ouălor de găină: proteina lichidă - albumina, care se află în structura terțiară, este complet distrusă.
Biosinteza proteinelor
Să reamintim încă o dată că compoziția polipeptidelor organismelor vii include unele dintre ele de neînlocuit. Acestea sunt lizina, metionina, fenilalanina etc. Intră în sânge din intestinul subtire după descompunerea produselor proteice din acesta. Pentru a sintetiza aminoacizi neesențiali (alanina, prolina, serină), ciupercile și animalele folosesc compuși care conțin azot. Plantele, fiind autotrofe, formează în mod independent toți monomerii compuși necesari, care sunt proteine complexe. Pentru aceasta, în reacțiile de asimilare se folosesc nitrați, amoniacul sau azotul liber. La microorganisme, unele specii se asigură un set complet de aminoacizi, în timp ce în altele sunt sintetizați doar unii monomeri. Etapele biosintezei proteinelor au loc în celulele tuturor organismelor vii. Transcripția are loc în nucleu, iar translația are loc în citoplasma celulei.
Prima etapă - sinteza precursorului ARNm are loc cu participarea enzimei ARN polimerază. Rupe legăturile de hidrogen dintre catenele de ADN, iar pe una dintre ele, conform principiului complementarității, colectează o moleculă de pre-ARNm. Acesta suferă feliere, adică se maturizează, apoi părăsește nucleul în citoplasmă, formând acid ribonucleic șablon.
Pentru implementarea celei de-a doua etape, este necesar să existe organele speciale - ribozomi, precum și molecule de acizi ribonucleici informaționali și de transport. O altă condiție importantă este prezența moleculelor de ATP, deoarece reacțiile cărora le aparține biosinteza proteinelor apar cu absorbția energiei.
Enzimele, structura și funcția lor
Acesta este un grup mare de proteine (aproximativ 2000) care joacă rolul unor substanțe care afectează rata reacțiilor biochimice în celule. Pot fi simple (trepsină, pepsină) sau complexe. Proteinele complexe sunt compuse dintr-o coenzimă și o apoenzimă. Specificitatea proteinei în sine față de compușii asupra cărora acționează este determinată de coenzimă, iar activitatea proteinelor este observată numai atunci când componenta proteică este asociată cu apoenzima. Activitatea catalitică a unei enzime nu depinde de întreaga moleculă, ci doar de situsul activ. Structura sa corespunde structurii chimice a substanței catalizate conform principiului „key-lock”, prin urmare acțiunea enzimelor este strict specifică. Funcțiile proteinelor complexe sunt atât în participarea la procesele metabolice, cât și în utilizarea lor ca acceptori.
Clase de proteine complexe
Ele au fost dezvoltate de biochimiști pe baza a 3 criterii: proprietăți fizico-chimice, caracteristici funcționale și specificitatea caracteristicilor structurale ale proteinelor. Primul grup include polipeptide care diferă în proprietăți electrochimice. Ele sunt împărțite în bazice, neutre și acide. În raport cu apa, proteinele pot fi hidrofile, amfifile și hidrofobe. Al doilea grup include enzimele despre care am discutat mai devreme. Al treilea grup include polipeptide care diferă ca compoziție chimică (cromoproteine, nucleoproteine, metaloproteine).
Să luăm în considerare proprietățile mai detaliat. De exemplu, o proteină acidă conține 120 de aminoacizi și este universală. Se găsește în organele care sintetizează proteine, atât celulele procariote, cât și eucariote. Un alt reprezentant al acestui grup este format din două lanțuri legate printr-un ion de calciu. Face parte din neuroni și neuroglia - țesut de susținere sistem nervos... O proprietate comună a tuturor proteinelor acide este un conținut ridicat de acizi carboxilici dibazici: glutamic și aspartic. Proteinele alcaline includ histonele - proteine care alcătuiesc acizii nucleici ADN și ARN. O caracteristică a compoziției lor chimice este o cantitate mare de lizină și arginină. Histonele, împreună cu cromatina nucleului, formează cromozomi - cele mai importante structuri ale eredității celulare. Aceste proteine sunt implicate în procesele de transcripție și traducere. Proteinele amfifile sunt larg reprezentate în membranele celulare, formând un dublu strat de lipoproteine. Astfel, după ce am studiat grupele de proteine complexe de mai sus, am fost convinși că proprietățile lor fizico-chimice se datorează structurii componentei proteice și grupurilor protetice.
Anumite proteine complexe din membranele celulare sunt capabile să recunoască și să răspundă la diverși compuși chimici, cum ar fi antigenele. Aceasta este o functie de semnalizare a proteinelor, este foarte importanta pentru procesele de absorbtie selectiva a substantelor provenite din mediul extern si pentru protectia acestuia.
Glicoproteine și proteoglicani
Sunt proteine complexe care diferă în compoziția biochimică a grupurilor protetice. Dacă legăturile chimice dintre componenta proteică și partea carbohidrată sunt covalent-glicozidice, astfel de substanțe se numesc glicoproteine. Apoenzima lor este reprezentată de molecule de mono- și oligozaharide, exemple de astfel de proteine sunt protrombina, fibrinogenul (proteine implicate în coagularea sângelui). Hormonii corticotropi și gonadotropi, interferonii, enzimele membranare sunt și glicoproteine. În moleculele de proteoglican, partea proteică este de numai 5%, restul cade pe grupul protetic (heteropolizaharidă). Ambele părți sunt legate printr-o legătură glicozidică între grupările OH-treonină și arginină și grupările NH₂-glutamină și lizină. Moleculele de proteoglican joacă un rol foarte important în metabolismul apă-sare al celulei. Mai jos este un tabel al proteinelor complexe pe care le-am studiat.
Metaloproteide
Aceste substanțe conțin ioni ai unuia sau mai multor metale în moleculele lor. Să luăm în considerare exemple de proteine complexe aparținând grupului de mai sus. Acestea sunt în primul rând enzime precum citocrom oxidaza. Este situat pe cresta mitocondrială și activează ferina și transferrina - proteine care conțin ioni de fier. Primul le depune în celule, iar al doilea este o proteină de transport în sânge. O altă metaloproteină - alfaamelaza, conține ioni de calciu, face parte din salivă și sucul pancreatic, participând la descompunerea amidonului. Hemoglobina este atât o metaloproteină, cât și o cromoproteină. Acționează ca o proteină de transport pentru a transporta oxigen. Ca rezultat, se formează compusul oxihemoglobină. Când monoxidul de carbon, altfel numit monoxid de carbon, este inhalat, moleculele sale formează un compus foarte stabil cu hemoglobina eritrocitelor. Se răspândește rapid la organe și țesuturi, provocând otrăvire celulară. Ca urmare, cu inhalarea prelungită de monoxid de carbon, apare moartea prin sufocare. De asemenea, hemoglobina transportă parțial dioxidul de carbon format în timpul proceselor catabolice. Odată cu fluxul sanguin, dioxidul de carbon intră în plămâni și rinichi, iar din acestea în Mediul extern... La unele crustacee și moluște, hemocianina este proteina de transport care transportă oxigenul. În loc de fier, conține ioni de cupru, așa că sângele animalelor nu este roșu, ci albastru.
Funcțiile clorofilei
După cum am menționat mai devreme, proteinele complexe pot forma complexe cu pigmenți - substanțe organice colorate. Culoarea lor depinde de grupurile cromoforme, care absorb selectiv anumite spectre de lumină solară. Celulele vegetale conțin plastide verzi - cloroplaste care conțin pigmentul clorofilă. Conține atomi de magneziu și fitol. Ele sunt asociate cu molecule de proteine, iar cloroplastele în sine conțin tilacoizi (plăci), sau membrane, legate în stive - grana. Conțin pigmenți fotosintetici - clorofile - și carotenoizi suplimentari. Toate enzimele folosite în reacțiile fotosintetice se află și aici. Astfel, cromoproteinele, care includ clorofila, îndeplinesc cele mai importante funcții în metabolism și anume în reacțiile de asimilare și disimilare.
Proteine virale
Ele sunt păstrate de reprezentanți ai formelor de viață non-celulare care fac parte din Regatul Vera. Virușii nu au propriul aparat de sinteză a proteinelor. Acizii nucleici, ADN sau ARN, pot provoca sinteza propriilor particule de către celula însăși, infectată cu virusul. Virușii simpli constau numai din molecule de proteine, asamblate compact în structuri de formă spiralată sau cu mai multe fațete, cum ar fi, de exemplu, virusul mozaic al tutunului. Virușii complexi au o membrană suplimentară care face parte din membrana plasmatică a celulei gazdă. Poate include glicoproteine (virusul hepatitei B, virusul variolei). Funcția principală a glicoproteinelor este de a recunoaște receptorii specifici de pe membrana celulei gazdă. Plicurile virale suplimentare includ, de asemenea, proteine enzimatice care asigură reduplicarea ADN-ului sau transcripția ARN. Pe baza celor de mai sus, se poate trage următoarea concluzie: proteinele învelișurilor particulelor virale au o structură specifică care depinde de proteinele membranare ale celulei gazdă.
În acest articol, am caracterizat proteine complexe, am studiat structura și funcțiile acestora în celulele diferitelor organisme vii.
Proteinele, în funcție de structura lor chimică, sunt împărțite în simple și complexe. Proteinele simple în timpul hidrolizei se descompun numai în aminoacizi. În timpul hidrolizei proteinelor complexe, împreună cu aminoacizii, se formează o substanță neproteică - un grup protetic. Clasificarea proteinelor simple se bazează pe solubilitatea lor.
Albumină- proteine solubile în apă cu hidrofilitate mare, precipită la saturație 100% cu sulfat de amoniu. Acesta este un grup de proteine similare din plasmă sanguină cu o greutate moleculară de aproximativ 40-70 kDa, conțin mult acid glutamic și, prin urmare, au proprietăți acide și o sarcină negativă mare la pH fiziologic. Adsorb cu ușurință moleculele polare și nepolare, sunt o proteină transportoare în sânge pentru multe substanțe, în primul rând bilirubina și acizii grași cu lanț lung. Aceste proteine includ proteine ouă de găină, proteine ale embrionului de semințe de cereale și leguminoase. Albumina conține toți aminoacizii esențiali.
Globuline- se dizolvă în soluții saline, cel mai adesea se folosește o soluție de clorură de sodiu 2–10% pentru extragerea globulinelor. Se precipită cu soluție de sulfat de amoniu 50%. Acesta este un grup de diferite proteine din plasma sanguină cu o greutate moleculară de 100-150 și mai mult kDa, usor acid sau neutru... Sunt slab hidratate, în comparație cu albumina, sunt mai puțin stabile în soluție și precipită mai ușor Proteinele din semințele de leguminoase și oleaginoase sunt reprezentate în principal de globuline; legumină - mazăre și linte, phaseolin - fasole; glicina – boabe de soia. Ele alcătuiesc aproape jumătate din proteinele din sângele uman, determină proprietățile imune ale organismului (imunoglobuline), coagulabilitatea sângelui (protrombină, fibrinogen), participă la transferul fierului către țesuturi și alte procese.
Multe albumine și globuline au un efect enzimatic.
Prolaminele... Acest grup de proteine este caracteristic exclusiv semințelor de cereale. Trăsătură caracteristică prolaminele este solubilitatea în soluție apoasă de etanol 60-80%, în timp ce toate celelalte proteine simple precipită de obicei în aceste condiții. Aceste proteine conțin cantități semnificative de prolină și acid glutamic ... Nu conțin lizină sau o conțin în urme. Prolamine bine studiate de grâu - gliadine, orz - hordeină, porumb - zeină. Prolaminele sunt complexe proteice care diferă în compoziție și greutate moleculară.
Gluteline sunt, de regulă, cu prolamine. Aceste proteine conțin și cantități semnificative acid glutamic , ceea ce înseamnă că aparțin proteinelor acide. Se dizolvă în alcalii (de obicei 0,2% NaOH). Glutelinele nu sunt proteine omogene, ci amestecuri de proteine diferite cu proprietăți similare. Cele mai studiate sunt glutelina de grau si oresenina de orez.
Glutenina de grâu și gliadina formează un complex numit gluten. Glutenul din făină afectează proprietățile structurale și mecanice ale aluatului și, prin urmare, calitatea pâinii.
Protamina- proteinele cu cea mai mică greutate moleculară. Aceste proteine se găsesc în laptele de pește. 2/3 din aceste proteine sunt compuse din arginină, prin urmare au un caracter de bază. Protaminele nu conțin sulf.
Histones sunt, de asemenea, proteine de bază. Conțin lizină și arginină, al căror conținut, însă, nu depășește 20-30%.Histonele sunt conținute în cromozomii nucleelor celulare, ele sunt implicate în stabilizare. structura spatiala ADN. Sunt precipitate din soluții cu amoniac.
Este prezentată structura proteinelor simple numai lanțul polipeptidic(albumină, insulină). Cu toate acestea, trebuie înțeles că multe proteine simple (de exemplu, albumina) nu există în formă „pură”, ele fiind întotdeauna asociate cu unele substanțe non-proteice. Ele sunt denumite proteine simple doar pentru că se leagă de grupul non-proteic slab iar la evidenţierea in vitro se dovedesc a fi lipsite de alte molecule – o proteină simplă.
Albumină
În natură, albuminele sunt incluse nu numai în plasma sanguină (albuminele serice), ci și albus de ou(ovalbumină), laptele (lactalbumină), sunt proteine de depozitare a semințelor plantelor superioare.
Globuline
Un grup de diferite proteine din plasmă sanguină cu o greutate moleculară de până la 100 kDa, usor acid sau neutru... Sunt slab hidratate, în comparație cu albumina, sunt mai puțin stabile în soluție și precipită mai ușor, ceea ce este utilizat în diagnosticul clinic în probele „sedimentare” (timol, Veltman). În ciuda faptului că de obicei sunt denumite simple, multe globuline conțin carbohidrați sau alte componente non-proteice.
La electroforeză globulinele serice sunt împărțite în cel puțin 4 fracții - α 1 -globuline, α 2 -globuline, β-globuline și γ-globuline.
Imaginea electroferogramă (sus) a proteinelor din serul sanguin
și proteinograma obținută pe baza acesteia (mai jos)
Deoarece globulinele includ o varietate de proteine, lor functiile sunt variate:
Unele α-globuline au activitate antiprotează, care protejează proteinele din sânge și matricea extracelulară de distrugerea prematură, de exemplu, α1-antitripsină, α1-antichimotripsină, α2-macroglobulina.
Unele globuline sunt capabile să lege anumite substanțe: transferrina (transportă ioni de fier), ceruloplasmina (conține ioni de cupru), haptoglobină (transportator de hemoglobină), hemopexina (transport hemo).
γ-globulinele sunt anticorpi și asigură apărarea imunitară a organismului.
Histones
Histonele sunt proteine intranucleare care cântăresc aproximativ 24 kDa. Au proprietăți de bază pronunțate, așadar, când valori fiziologice pH-ul este încărcat pozitiv și se leagă de acidul dezoxiribonucleic (ADN) pentru a se forma dezoxiribo-nucleoproteine... Există 5 tipuri de histone - foarte bogate în lizină (29%) histonă H1, alte histone H2a, H2b, H3, H4 sunt bogate în lizină și arginină (până la 25% în total).
Radicalii de aminoacizi din histone pot fi metilați, acetilați sau fosforilați. Aceasta modifică sarcina netă și alte proprietăți ale proteinelor.
Se pot distinge două funcții ale histonelor:
1. Reglarea activității genomului,și anume, ele interferează cu transcripția.
2. Structural – stabilizează structura spațială a ADN-ului.
Histonele într-un complex cu ADN formează nucleozomi - structuri octaedrice compuse din histone H2a, H2b, NZ, H4. Histona H1 se leagă de molecula de ADN, împiedicând-o să „alunece” din octamerul histonei. ADN-ul se înfășoară în jurul nucleozomului de 2,5 ori, după care se înfășoară în jurul următorului nucleozom. Datorită acestei plieri, se realizează o reducere de 7 ori a dimensiunii ADN-ului.
Datorită histonelor și formării unor structuri mai complexe, dimensiunea ADN-ului scade în cele din urmă de mii de ori: de fapt lungimea ADN-ului ajunge 6-9 cm (10 -1), iar dimensiunea cromozomilor este de doar câțiva micrometri (10 –6).
Protamina
Acestea sunt proteine care cântăresc de la 4 kDa la 12 kDa, se găsesc în nucleele spermatozoizilor multor organisme, în spermatozoizii de pește (lapte) constituie cea mai mare parte a proteinei. Protaminele sunt substitute ale histonelor și servesc la organizarea cromatinei în spermatozoizi. În comparație cu histonele, protaminele au un conținut de arginină puternic crescut (până la 80%). De asemenea, spre deosebire de histonele, protaminele au doar o funcție structurală, nu au funcție de reglare, cromatina din spermatozoizi este inactivă.
Colagen
Colagenul este o proteină fibrilă cu o structură unică care formează baza substanței intercelulare a țesutului conjunctiv al tendoanelor, oaselor, cartilajului, pielii, dar, desigur, este prezentă și în alte țesuturi.
Lanțul polipeptidic de colagen conține 1000 de aminoacizi și se numește lanț α. Există aproximativ 30 de variante ale lanțului α de colagen, dar toate au una trasatura comuna- într-o măsură mai mare sau mai mică include un triplet care se repetă [ Gly-X-Y], unde X și Y sunt orice aminoacizi, alții decât glicina. Gravidă X este mai des prolina sau, mult mai rar, 3-hidroxiprolină, insarcinata Y se intalneste prolinași 4-hidroxiprolină... Tot pe poziție Y des găsit alanina, lizinași 5-hidroxilizină... Alți aminoacizi reprezintă aproximativ o treime din numărul total de aminoacizi.
Structura ciclică rigidă a prolinei și hidroxiprolinei nu permite formarea unui α-helix dreptaci, ci formează așa-numitul. „proline kink”. Datorită acestei ruperi, se formează o spirală stângă, unde există 3 reziduuri de aminoacizi pe tură.
În sinteza colagenului, hidroxilarea este de o importanță capitală lizinași prolina inclus în lanțul primar, realizat cu participarea acidului ascorbic. De asemenea, colagenul conține de obicei molecule de monozaharidă (galactoză) și dizaharidă (glucoză-galactoză) asociate cu grupările OH ale unor resturi de oxilizină.
Etapele sintezei moleculei de colagen
Moleculă sintetizată colagen construit din 3 lanțuri polipeptidice împletite într-un mănunchi strâns - tropocolagen(lungime 300 nm, diametru 1,6 nm). Lanțurile polipeptidice sunt strâns legate prin grupările ε-amino ale resturilor de lizină. Tropocolagenul formează colagen mare fibrile cu diametrul de 10-300 nm. Striația transversală a fibrilei se datorează deplasării moleculelor de tropocolagen unele față de altele cu 1/4 din lungimea lor.
Fibrilele de colagen sunt foarte puternice, sunt mai puternice decât firele de oțel de secțiune transversală egală. În piele, fibrilele formează o rețea țesută neregulat și foarte dens. De exemplu, pielea tratată este aproape colagen pur.
Se efectuează hidroxilarea prolinei fier-conțin enzime prolil hidroxilază care necesită vitamina C (acid ascorbic). Acidul ascorbic protejează împotriva inactivării prolil hidroxilazei, menținând starea restabilită atom de fierîn enzimă. Colagenul sintetizat în absența acidului ascorbic se dovedește a fi insuficient hidroxilat și nu poate forma fibre cu structură normală, ceea ce duce la deteriorarea pielii și fragilitatea vaselor de sânge și se manifestă ca scorbut.
Hidroxilarea lizinei este efectuată de o enzimă lizil hidroxilază. Este sensibil la influența acidului homogentisic (metabolit tirozină), a cărui acumulare (boli alcaptonurie) sinteza colagenului este perturbată și se dezvoltă artroza.
Timpul de înjumătățire al colagenului este calculat în săptămâni și luni. Rolul cheie în schimbul său este jucat de colagenaza, scindând tropocolagenul la 1/4 din distanța de la capătul C-terminal dintre glicină și leucină.
Pe măsură ce corpul îmbătrânește, în tropocolagen se formează tot mai multe legături încrucișate, ceea ce face ca fibrilele de colagen din țesutul conjunctiv să fie mai rigide și mai fragile. Acest lucru duce la creșterea fragilității osoase și la o scădere a transparenței corneei ochiului la bătrânețe.
Ca urmare a descompunerii colagenului, hidroxiprolina... Cu afectarea țesutului conjunctiv (boala Paget, hiperparatiroidism), excreția hidroxiprolinei crește și are valoare de diagnostic.
Elastină
|
|
În termeni generali, elastina este similară ca structură cu colagenul. Este situat în ligamente, stratul elastic al vaselor de sânge. Unitatea structurală este tropoelastină cu o greutate moleculară de 72 kDa și o lungime de 800 de resturi de aminoacizi. Este mult mai mult lizină, valină, alanină și mai puțin hidroxiprolină. Absența prolinei duce la prezența unor regiuni elastice spiralate.
O trăsătură caracteristică a elastinei este prezența unei structuri deosebite - desmosina, care, cu cele 4 grupuri ale sale, unește lanțurile de proteine în sisteme capabile să se întindă în toate direcțiile.
Grupările α-amino și grupările α-carboxil ale desmosinei sunt încorporate în legăturile peptidice ale unuia sau mai multor lanțuri proteice.
CLASIFICAREA PROTEINELOR
Corpul uman conține peste 50.000 de proteine individuale care diferă în structura lor primară, conformație, structura centrului activ și funcții. Cu toate acestea, până în prezent, nu există o clasificare unificată și coerentă care să ia în considerare diferitele caracteristici ale proteinelor. Clasificările existente se bazează pe diferite caracteristici. Deci proteinele pot fi clasificate:
După forma moleculelor proteice (globulare - rotunjite sau fibrilare - filamentoase)
După greutate moleculară (greutate moleculară mică, greutate moleculară mare)
După funcțiile îndeplinite (transport, structural, de protecție, de reglementare etc.)
Prin localizare în celulă (nuclear, citoplasmatic, lizozomal etc.)
După caracteristicile structurale și compoziție chimică proteinele sunt împărțite în două grupe: simple și complexe. Proteinele simple sunt reprezentate doar de un lanț polipeptidic format din aminoacizi. Proteinele complexe conțin o parte proteică și o componentă neproteică (grup protetic). Cu toate acestea, nici această clasificare nu este ideală, deoarece proteinele simple se găsesc rar în formă pură în organism.
Proteinele simple includ histonele, protaminele, albumina și globulinele, prolaminele și glutelinele și proteinoizii.
Histones- proteinele tisulare ale numeroaselor organisme sunt asociate cu ADN-ul cromatinei. Acestea sunt proteine cu greutate moleculară mică (11-24 mii Da). După proprietățile lor electrochimice, ele aparțin unor proteine cu proprietăți de bază pronunțate (proteine policationice), IEP pentru histone variază de la 9 la 12. Histonele au doar o structură terțiară, concentrată în principal în nucleele celulelor. Histonele sunt legate de ADN ca parte a dezoxiribonucleoproteinelor. Legătura histonă-ADN este electrostatică, deoarece histonele au o sarcină pozitivă mare, iar catena de ADN este negativă. În compoziția histonelor predomină aminoacizii diaminomonocarboxilici arginina și lizina.
Există 5 tipuri de histone. Divizarea se bazează pe o serie de caracteristici, dintre care principalul este raportul dintre lizină și arginină în fracțiuni, patru histone H2A, H2B, H3 și H4 formează un complex proteic octameric, care se numește „nucleozomal”. Molecula de ADN este „înfășurată” pe suprafața octamerului histonei, făcând 1,75 spire (aproximativ 146 de perechi de baze). Un astfel de complex de proteine histonice cu ADN servește ca unitate structurală principală a cromatinei, se numește "Nucleozom" .
Funcția principală a histonelor este structurală și reglatoare. Funcția structurală este aceea că histonele sunt implicate în stabilizarea structurii spațiale a ADN-ului și, prin urmare, cromatina și cromozomii. Funcția de reglare este capacitatea de a bloca transferul de informații genetice de la ADN la ARN.
Protamina- un fel de înlocuitori biologici pentru histonele, dar diferă de ele ca compoziție și structură. Acestea sunt proteinele cu cea mai mică greutate moleculară (M - 4-12 mii Da), au proprietăți de bază pronunțate datorită conținutului ridicat de arginină din ele (80%).
Ca și histonele, protaminele sunt proteine policationice. Se leagă de ADN-ul din cromatina spermatozoizilor și se găsesc în laptele de pește.
Salmina este protamina din laptele de somon.
Macrou - din lapte de macrou.
Protaminele fac ADN-ul spermei compact, de exemplu. îndeplinesc, ca și histonele, o funcție structurală, dar nu îndeplinesc o funcție de reglare.
